Heliodorfeld liest nach, an welchen Enzymen dieses Spurenelement sitzt und welche Sätze die Europäische Union dazu freigegeben hat — im Wortlaut, ohne Zusatz.
Zum LeitfadenDie meisten Texte über Mineralstoffe beginnen bei der Frage, was fehlen könnte. Diese Seite geht den umgekehrten Weg: Sie beginnt bei den Eiweißen, die ein Kupferatom in ihrem aktiven Zentrum tragen, und fragt, wozu dieses Atom dort dient. Es sind überschaubar viele — im menschlichen Organismus rund ein Dutzend gut beschriebener Enzyme —, und sie verteilen sich auf sehr verschiedene Gewebe.
Ein erwachsener Mensch führt etwa 50 bis 120 Milligramm Kupfer mit sich. Der größte Anteil liegt in Leber, Gehirn, Skelett und Muskulatur. Der Nachschub kommt ausschließlich aus der Nahrung; ein Depot im Sinne eines Vorratslagers legt der Organismus nicht an, wohl aber eine fein austarierte Bilanz zwischen Aufnahme im Dünndarm und Abgabe über die Galle.
Chemisch interessant ist Kupfer, weil es zwischen zwei Zuständen hin- und hergeht: Cu(I) mit einem Elektron mehr, Cu(II) mit einem weniger. Genau dieser Wechsel macht es für Enzyme brauchbar, die Elektronen weiterreichen oder Sauerstoff in ein Molekül einbauen. Aus derselben Eigenschaft folgt allerdings auch, dass freie Kupferionen im Zellinneren nichts zu suchen haben — sie werden von Transportproteinen weitergegeben, von einer Bindestelle zur nächsten.
Die Unionsliste der zugelassenen gesundheitsbezogenen Angaben führt zu Kupfer mehrere Einträge. Vier davon greift diese Seite auf. Sie werden hier so wiedergegeben, wie die Verordnung sie führt: ohne Umformulierung, ohne Steigerung, jeweils mit Nennung der Rechtsgrundlage.
Die vier hier aufgegriffenen Angaben betreffen Gewebe, die auf den ersten Blick wenig gemeinsam haben. Der gemeinsame Nenner liegt nicht im Gewebe, sondern im Enzym: In jedem dieser Fälle sitzt ein Kupferatom an einer Stelle, an der ein Sauerstoffmolekül gespalten oder ein Elektron weitergereicht wird.
Viele Botenstoffe des Nervensystems werden zunächst als längere Vorstufe hergestellt und erst danach in ihre wirksame Form gebracht. Ein Teil dieser Peptide braucht am Ende der Kette eine Amidgruppe — ohne diesen letzten Schritt bindet das Molekül nicht an seinen Rezeptor. Zuständig dafür ist ein Enzym mit zwei Kupferzentren, die Peptidylglycin-alpha-amidierende Monooxygenase, kurz PAM. Sie arbeitet in den sekretorischen Vesikeln, also unmittelbar dort, wo der Botenstoff auf seine Freisetzung wartet.
Ein zweites kupferhaltiges Enzym derselben Familie schiebt eine Hydroxylgruppe in die Seitenkette eines Katecholamins und macht damit aus einer Vorstufe den nächsten Botenstoff der Reihe. Beide Reaktionen laufen in Nervenendigungen ab, beide benötigen Sauerstoff, Ascorbat und ein gebundenes Kupferion.
Bindegewebe ist kein passives Füllmaterial. Es hält Zug aus, gibt nach und kehrt in seine Ausgangsform zurück — eine Eigenschaft, die auf der Vernetzung zweier Faserproteine beruht. Kollagen und Elastin werden zunächst als lose Stränge abgegeben und erst außerhalb der Zelle miteinander verknüpft. Den ersten Schritt dieser Verknüpfung leistet eine kupferabhängige Oxidase, die eine Aminogruppe an der Seitenkette des Lysins in eine Aldehydgruppe umwandelt.
Aus je vier so veränderten Seitenketten entsteht ein Desmosin-Ring — die Querverbindung, die einer elastischen Faser ihre Rückstellkraft gibt. In der Gefäßwand, in Sehnen und in der Haut findet dieser Umbau lebenslang statt, wenn auch mit abnehmender Geschwindigkeit.
Die Farbe eines Haares entsteht nicht im Haar selbst, sondern in Melanozyten am Grund des Follikels. Dort liegen abgeschlossene Bläschen, die Melanosomen, in denen ein einziges Enzym zwei aufeinanderfolgende Reaktionen katalysiert: Es hydroxyliert die Aminosäure Tyrosin zu DOPA und oxidiert diese anschließend weiter. Was daraus entsteht, polymerisiert zu Eumelanin oder — auf einem abgewandelten Weg unter Beteiligung von Cystein — zu Phäomelanin.
Das Enzym trägt zwei Kupferionen im aktiven Zentrum, die zwischen sich ein Sauerstoffmolekül halten. Die fertigen Pigmentkörnchen werden an die keratinbildenden Zellen weitergegeben und wandern mit dem wachsenden Haarschaft nach außen.
Abwehrzellen setzen im Zuge einer Immunreaktion reaktive Sauerstoffspezies frei. Damit diese Moleküle die Zelle, die sie produziert, nicht selbst treffen, halten Enzyme im Zytosol das Gleichgewicht — darunter eine Dismutase, deren aktives Zentrum je ein Kupfer- und ein Zinkatom trägt. Reifung und Teilungsfähigkeit der neutrophilen Granulozyten sind in der Fachliteratur ebenfalls im Zusammenhang mit dem Kupferstatus beschrieben.
Jede der folgenden vier Angaben steht für sich. Sie wurde einzeln geprüft, einzeln freigegeben und darf nur in der Formulierung verwendet werden, die in der Unionsliste hinterlegt ist.
In den Vesikeln der Nervenendigungen wird aus einer Peptidvorstufe erst durch einen letzten enzymatischen Schritt ein bindungsfähiger Botenstoff. Die dafür zuständigen Monooxygenasen tragen Kupfer im aktiven Zentrum.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Kollagen- und Elastinstränge werden erst außerhalb der Zelle quervernetzt. Den einleitenden Reaktionsschritt übernimmt eine kupferabhängige Oxidase; ohne ihre Vorarbeit entstehen keine Desmosin-Brücken.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Zwei Kupferionen in einem einzigen Enzym genügen, um Tyrosin über DOPA in die Vorstufen des Melanins zu überführen. Die Pigmentkörnchen wandern anschließend in die wachsende Haarfaser.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Die Cu/Zn-abhängige Dismutase im Zytosol hält die Bilanz reaktiver Sauerstoffspezies in Grenzen, während Abwehrzellen ihre Arbeit verrichten. Auch die Reifung der Granulozyten wird in diesem Zusammenhang beschrieben.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Vier Kapitel folgen jeweils einem Enzym von der Aufnahme im Dünndarm bis in das Gewebe, in dem es arbeitet. Dazu Gehaltstabellen, Zufuhrwerte nach Altersgruppe und ein Abschnitt zum genauen Wortlaut der Verordnung.
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